Carbonic-Anhydrase aus Laodelphax‑Speicheldrüsen fördert Rice‑Stripe‑Virus‑Infektion
Forscher haben nachgewiesen, dass das carbonic anhydrase‑Enzym (LssaCA) aus den Speicheldrüsen des Laodelphax striatellus die Infektion von Reis mit dem Rice‑Stripe‑Virus (RSV) verstärkt, indem es direkt mit dem viralen Nukleokapsid‑Protein (NP) interagiert und anschließend einen pflanzlichen Thaumatin‑ähnlichen Faktor (OsTLP) rekrutiert.
Bindung von LssaCA an das virale NP
Nach Angaben von eLife bindet LssaCA in den Speicheldrüsen des Insekts spezifisch an das RSV‑NP. Die Bindung wurde mittels Immunpräzipitation und Massenspektrometrie bestätigt, wodurch ein stabiler LssaCA‑NP‑Komplex entsteht.
Rekrutierung des pflanzlichen OsTLP
Der LssaCA‑NP‑Komplex interagiert anschließend mit dem Reis‑Thaumatin‑ähnlichen Protein OsTLP, das über endo‑β‑1,3‑Glucanase‑Aktivität verfügt und potenziell Callose abbauen kann.
Steigerung der OsTLP‑Enzymaktivität
Die Bindung des Komplexes an OsTLP erhöht nachweislich die enzymatische Aktivität des Proteins, was zu einer beschleunigten Degradation von Callose führt, einem wichtigen pflanzlichen Abwehrpolysaccharid.
Induktion von Callose‑Ablagerungen
Sowohl das Füttern von L. striatellus als auch eine RSV‑Infektion lösen bei Reis Callose‑Ablagerungen aus. Die verstärkte enzymatische Aktivität von OsTLP reduziert jedoch diese Ablagerungen, wodurch das Virus leichter in das Pflanzengewebe eindringen kann.
Tripartite Wechselwirkung und Infektionsförderung
Die dreifache Interaktion zwischen LssaCA, RSV‑NP und OsTLP führt zu einer signifikanten Erhöhung der Viruslast in infizierten Pflanzen, indem sie die pflanzliche Barrieremechanik schwächt.
Implikationen für die Forschung an Vektor‑übertragenen Pflanzenviren
Die Studie liefert neue Einblicke in die komplexen Beziehungen zwischen Insekt, Virus und Pflanze und legt nahe, dass ähnliche Mechanismen bei anderen von Insekten übertragenen Pflanzenviren existieren könnten.
Dieser Bericht basiert auf Informationen von eLife, lizenziert unter Creative Commons BY 4.0 (Open Access). Wissenschaftliche Inhalte, offen zugänglich.
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